Exkurs – B / Teil-2 
Enzyme – ohne sie geht gar nichts!


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Teil-1
1. Vorbemerkungen
2. Geschichte der (Bio-) Katalysatoren
3. Enzymstrukturen und ihre Aufgaben
4. Besondere Eigenschaften (= Spezifitäten) von Enzymen
          Teil-2
          5. Regulation der Enzymaktivität
          6. Enzyme in jedem Lebensbereich

 

  1. Regulation der Enzymaktivität

Kompetitive Hemmung / Nicht-kompetitive Hemmung / Allosterische Hemmung u. Förderung / Endprodukthemmung / Enzym Auf- u. Abbau /
Aktivierung u. Inaktivierung / Faktor Temperatur / Faktor pH-Wert / Substrat-Enzym-Verhältnis

Die zurückliegenden Abschnitte haben gezeigt, wie Enzyme aufgebaut sind und wie sie grundsätzlich arbeiten.
Im folgenden Abschnitt soll deutlich werden, dass Enzyme nicht immer gleich arbeiten. Ihre Arbeit wird „ausgebremst“ oder auch „gefördert“. Verantwortlich dafür ist vor allem der Bedarf an bestimmten Stoffen im Organismus zu einem bestimmten Zeitpunkt an einem bestimmten Ort.
Ein Molekül, das an ein Enzym bindet und dadurch dessen Aktivität ändert, nennt man Effektor. Dabei wird unterschieden zwischen solchen Molekülen, die eine Aktivität hemmen (= Inhibitoren) und solchen, die die Aktivität fördern (= Aktivatoren). Aber auch anderes, wie z.B. die Temperatur, beeinflussen enzymatische Prozesse. Zusammenfassend spricht man von der Regulation der Enzymaktivität.



Kompetitive (lat.: competitor „Mitbewerber“) Hemmung

Dass Enzym und Substrat zusammenpassen müssen, damit eine Reaktion stattfindet, wurde bereits erläutert (siehe hier). In Zusammenhang mit der kompetitiven Hemmung kommt zusätzlich ein Inhibitor (lat.: inhibere „hemmen“) ins Spiel.
Das Besondere an diesem Inhibitor ist, dass seine molekulare Struktur dem des Substrates – zumindest in Teilen – sehr ähnlich ist.
Am aktiven Zentrum des Enzyms kann daher die Situation auftreten, dass der Inhibitor eine Verbindung mit dem Enzym eingeht und das Substrat dann nicht mehr binden kann, weil die Bindungsstelle bereits besetzt ist. (Abb. EB_5-1). Bei gleichzeitigem Vorhandensein von Substrat und Inhibitor konkurrieren beide also um die Bindungsstelle am Enzym.
Entscheidend in Hinblick auf die „Konkurrenz“ zwischen Substrat und Inhibitor ist deren jeweilige Menge. Derjenige Stoff – Substrat oder Inhibitor -, der in größerer Menge vorliegt, hat vor allem eine größere Chance auf das Enzym zu treffen. Von diesem Stoff werden dann pro Zeiteinheit mehr Moleküle enzymatisch umgesetzt als von dem Stoff, der in geringerer Menge vorliegt.
Die kompetitive Hemmung ist reversibel (= umkehrbar), d.h. die Bindung zwischen Inhibitor und Enzym kann wieder gelöst werden.

Enzyme

Abb. EB_5-1 Kompetitive Hemmung

Eine kompetitive Hemmung kann auch in Zusammenhang mit der Gruppenspezifität (siehe hier) eines Enzyms zum Tragen kommen. Verarbeitet ein Enzym also mehrere ähnliche Substrate, so konkurrieren auch diese beim gleichzeitigen Vorhandensein um die Bindung am Enzym. Ein Substrat kann also ein anderes, ähnlich aufgebautes Substrat blockieren bzw. hemmen und damit seine Verarbeitung reduzieren oder sogar verhindern.

  1. Nenne Vermutungen, welche Rolle die kompetitive Hemmung
  • ganz allgemein im Stoffwechsel,
  • in Zusammenhang mit einer Medikamenteneinnahme oder
  • in Folge der Aufnahme von Giften

spielen könnte.

Lösung zu Aufg. 14

Stoffwechsel: Wenn z.B. von einem Stoff eine ausreichende Menge umgesetzt worden ist, kann ein Inhibitor eine weitere enzymatische Veränderung dieses Stoffes verhindern.
Medikament: Der Inhaltsstoff eines Medikamentes kann als Inhibitor im Sinne der Gruppenspezifität wirken und damit die nicht gewünschte enzymatische Veränderung eines anderen Stoffes verhindern.
Gifte: Enthält ein Gift einen Inhaltsstoff, der als Inhibitor in lebenswichtige Stoffwechselprozesse eingreift, kommt es zur Schädigung des Organismus.

Beispiel

Menschen können gesundheitlich schwer geschädigt werden oder sogar zu Tode kommen, weil alkoholische Getränke mit Methanol oder Ethylenglykol vermischt werden. Beide Alkohole sind billiger als das normalerweise enthaltene Ethanol (C2H5OH). Das Tückische an solcher Panscherei ist, dass alle drei Stoffe im Geschmack kaum zu unterscheiden sind, vor allem wenn eine Spirituose weitere Geschmacksstoffe enthält.

Ethanol (C2H5OH) für Getränke wird durch die alkoholische Gärung mit Hilfe von Hefen aus zucker- oder stärkehaltigen Früchten bzw. Nutzpflanzen gewonnen. Dieser Alkohol kann gesundheitsschädlich sein und wird von der Weltgesundheitsorganisation als Droge eingestuft. Außerdem wird Ethanol für chemisch-technische Zwecke auch industriell über verschiedene Synthesewege hergestellt. Das so gewonnene Ethanol ist allerdings stark gesundheitsschädlich bis tödlich.
Methanol (CH3OH) wird industriell vor allem aus Methangas hergestellt. Es entsteht aber auch als Nebenprodukt der alkoholischen Gärung. Methanol dient z.B. als Lösungsmittel in Farben. Es wird auch als Scheibenwischer-Zusatzmittel eingesetzt. Methanol ist stark gesundheitsschädlich bis tödlich.
Ethylenglykol (C2H4(OH)2) wird aus dem Gas Ethen gewonnen. Es wird in der Kunststoffindustrie eingesetzt und kommt auch in Frostschutzmitteln für Kraftfahrzeuge zum Einsatz. Ethylenglykol ist stark gesundheitsschädlich bis tödlich.

Alle drei Stoffe werden vor allem in der Leber durch das Enzym Alkoholdehydrogenase (ADH) verstoffwechselt. Das heißt, alle drei Substrate können am aktiven Zentrum dieses Enzyms binden und werden dort „verarbeitet“. Allerdings entstehen – nach weiteren enzymatischen Prozessen – je nach Ausgangssubstrat unterschiedliche Folgeprodukte (Abb. EB_5-2). Die Folgeprodukte der enzymatischen Ethanolverarbeitung – vor allem Essigsäure – werden z.B. zur Energiegewinnung genutzt. Methanol führt zur Bildung von Formaldehyd und letztlich – über verschiedene Zwischenprodukte – zu Ameisensäure. Aus dem Ausgangsstoff Ethylenglykol entsteht als Folgeprodukt vor allem Oxalsäure.
Die drei Stoffe Formaldehyd, Ameisensäure und Oxalsäure sind äußerst schädlich für den Körper (Nierenversagen, Netzhautzerstörung, etc.) und bedeuten im schlimmsten Fall den Tod.

Abb. EB_5-2 Enzymatischer Abbau verschiedener Alkohole

  1. Beschreibe die Wege des Um- bzw. Abbaus der drei Substrate Ethanol, Ethylenglykol und Methanol (Abb. EB_5-2).
    Entwickle dann eine Hypothese, wie man medizinisch auf eine akute Vergiftung mit Methanol oder Ethylenglykol reagieren könnte, um die Schäden für den Körper möglichst gering zu halten. Beziehe die kompetitive Hemmung und den Gesichtspunkt der Gruppenspezifität in deine Überlegungen mit ein.

Zu deiner Information: Im Ausgangszustand werden beide Stoffe, wenn auch langsam, vor allem über die Nieren und auch über die Lungen ausgeschieden.
Sei ruhig etwas mutig bei deiner Hypothesenerstellung!

Lösung zu Aufg. 15

Unter medizinischer Aufsicht (!) wird dem Körper der betroffenen Person eine bestimmte Menge Ethanol über einen gewissen Zeitraum zugeführt. Dieses konkurriert dann mit den Stoffen Methanol oder Ethylenglykol um das Enzym ADH. Das Ziel ist, dass durch die „Belegung“ des Enzyms ADH mit Ethanol möglichst wenig der schädlichen Stoffe aus einer der beiden anderen Ausgangssubstanzen entstehen können.
Solange der Abbauvorgang des zugeführten Ethanols stattfindet, wird die Bildung der toxischen Produkte aus dem Umbau von Methanol und Ethylenglykol verringert und beide Stoffe können über die Nieren und teilweise auch über die Lungen ausgeschieden werden.
Übrigens gibt es heutzutage ein Medikament mit dem Namen „Fomepizol“, das ca. 8.000-mal besser als Ethanol um die „Belegung“ des ADHs konkurrieren kann.
(Weitere fachliche Hintergründe siehe hier.)



Nicht-kompetitive Hemmung

Bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor außerhalb des aktiven Zentrums des Enzyms an einzelne Aminosäuren und führt damit zu einer Veränderung der Raumstruktur bzw. Tertiärstruktur des Proteins.
Der entscheidende Unterschied zur kompetitiven Hemmung ist, dass eine Substratbindung zwar weiterhin möglich ist, die Enzymwirkung jedoch vermindert oder sogar inaktiviert ist.
Der Vorgang ist in der Regel irreversibel (= nicht umkehrbar). Das bedeutet, dass die Auswirkung erst dann aufhört, wenn neue Enzyme gebildet wurden und die Menge der Inhibitoren für die „Besetzung“ der vorhandenen Enzyme im Verhältnis abnimmt.

Einige dieser Inhibitoren sind nicht sehr enzymspezifisch, d.h. unterschiedlichste Enzyme können von ihnen nicht-kompetitiv gehemmt werden. Das ist u.a. der Fall bei Schwermetall-Ionen (Hg2+, Cd2+, Pb2+ etc. ). Sie haben eine hohe Affinität (= lat.: affinis „Komplize“, „Neigung zu etwas“) mit den Disulfidbrücken eines Proteins (siehe hier) Verbindungen einzugehen.
Andere nicht-kompetitiv hemmende Stoffe wirken dagegen verstärkt auf sehr spezielle Enzyme. Dazu gehören u.a. einige chemische Kampfstoffe, wie z.B. das Sarin.

Beispiel:

Das Medikament Aspirin enthält den Wirkstoff Acetylsalycilsäure (ASS). Es wird für verschiedene Zwecke, unter anderem zur Schmerzlinderung, eingesetzt. In diesem Zusammenhang ist es ein Beispiel für eine nicht kompetitive Hemmung.
Das Enzym COX1 ist dafür verantwortlich, dass von den Schmerzsinneszellen kommende Signale weitergeleitet werden. Zu diesem Zweck stellt das Enzym aus einem bestimmten Substrat ein spezifisches Produkt her. Der Stoff ASS hemmt dieses Enzym, indem es in der Nähe des aktiven Zentrums irreversibel an eine der dort vorhandenen Aminosäuren – Serin – bindet. Die dadurch auftretende Veränderung in der räumlichen Struktur von COX1 bindet zwar noch das umzuwandelnde Substrat, verhindert jedoch die Entstehung des Produktes, das für die Weiterleitung der Schmerzsignale zuständig ist. Die Schmerzwahrnehmung wird reduziert.

  1. Erstelle eine einfache Zeichnung, die die nicht kompetitive Hemmung eines Enzyms darstellt. Orientiere dich an der Abb. EB 5-1. Wähle für den Inhibitor einen gefüllten Kreis.
  2. Die Wirkung eines Schmerzmittels, wie z.B. ASS, hält immer nur eine bestimmte Zeit an. Begründe diese Erscheinung.
Lösungen zu Aufg. 16 u. 17

Abb. EB_5-3 nicht kompetitive Hemmung

zu 17.
Auch wenn die Hemmung durch ASS irreversibel ist, so werden doch im Laufe der Zeit immer mehr neue – von ASS unbesetzte – COX1-Enzyme gebildet. Außerdem werden die durch das Medikament blockierten Enzyme zunehmend abgebaut und verlieren dadurch ihre Wirksamkeit.


Allosterische Hemmung / Förderung

Die in der Überschrift stehenden Begriffe widersprechen sich. Das verwirrt vielleicht! Die folgende Alltagsgeschichte geht darauf ein. Zu beachten ist, dass sie lediglich eine Verständnishilfe ist, die zu den eigentlichen Inhalten hinführen soll!

Stelle dir eine Firma vor, die viel mehr Smartphones produziert, als sie verkaufen kann. Wenn sie so weiter produziert, wird sie bald pleitegehen, weil sie viel Energie und teure Stoffe zur Produktion einsetzen muss. Also muss die Firma die Menge der herzustellenden Smartphones dem Bedarf anpassen. Sie wird die Maschinen zur Produktion der Smartphones runterfahren oder sogar stilllegen.
Auch alle Stoffe im Körper haben ihren Wert. Der Körper benötigt Energie und Material, um Stoffe herzustellen. Auch hier muss bei einer Überproduktion eines Stoffes eingegriffen werden. Im Falle der allosterischen Hemmung bedeutet dieses die Verminderung oder sogar Einstellung der Aktivität des Enzyms, das für die Produktion dieses Stoffes zuständig ist.
Nach Entwicklung einer neuen Produktlinie wird der Wunsch nach Smartphones von unserer gedachten Firma plötzlich wieder steigen. Dann macht es Sinn die stillgelegten Maschinen für die Produktion wieder in Betrieb zu nehmen.
Eine vergleichbare Situation ist auch in unserem Körper anzutreffen. Plötzlich wird ein Stoff knapp und das Enzym, das für die Produktion dieses Stoffes zuständig ist, wird nun unterstützt, wieder aktiv zu werden. Damit liegt eine allosterische Förderung der Enzymaktivität vor.

Bei der allosterischen (griech.: allos „anders“ / stereós „Ort“, „am anderen Ort“) Hemmung bzw. Förderung sind vier Gegebenheiten maßgeblich:

  • Es gibt außer dem aktiven Zentrum eine zweite „Andockstelle“ (= allosterisches Zentrum), an der ein Inhibitor oder ein Aktivator wirksam werden können.
  • Die räumliche Struktur des aktiven Zentrums wird verändert, so dass das Substrat gar nicht, schlechter oder besser binden kann.
  • Die Verbindung zwischen dem jeweiligen Inhibitor oder Aktivator und dem Enzym ist reversibel.
  • Die Arbeit dieser Enzyme ermöglicht eine sehr feine Regulation der Enzymaktivität, denn sie arbeiten wie „Ein- und Ausschalter“, indem sie sehr empfindlich auf die vorhandene Substratkonzentration reagieren.
  1. Die folgende Abbildung (Abb. EB_5-4) zeigt das Prinzip der allosterischen Hemmung und das der allosterischen Förderung.
    Beschreibe und erkläre die beiden Vorgänge auf der Grundlage der zuvor gemachten Aussagen und deiner bisherigen Kenntnisse über Enzyme.

Abb. EB_5-4 allosterische Hemmung / Förderung

Beispiel:

Die folgenden Ausführungen beschreiben einen vereinfacht dargestellten Ausschnitt für das Zusammenspiel einer allosterischen Hemmung bzw. Förderung zur Regulation eines Stoffwechselprozesses.
Es geht dabei um die Energiegewinnung in Form von ATP (= „Treibstoff der Stoffwechselvorgänge“) aus dem energiereichen Molekül Glucose. (siehe auch Kap. 5.1).

Zum besseren Verständnis die folgenden Informationen.

Vorabinformationen:

  • Nach der Nahrungsaufnahme und der sich anschließenden Verdauung werden energiereiche Stoffe, vor allem Kohlenhydrate und Fette, im Stoffwechsel verarbeitet, um schließlich in Form von Glucose zur Energiegewinnung genutzt zu werden. Ziel ist die Bildung des energiereichen Stoffes ATP, dem Treibstoff des Stoffwechsels.
  • Nachdem ATP (Adenosintriphosphat) für energieverbrauchende Vorgänge im Stoffwechsel genutzt wurde, liegt es als ADP (Adenosindiphosphat) und ein einzelnes Phosphatmolekül vor. ADP besitzt also eine Phosphatgruppe weniger als ATP und ist damit etwas energieärmer als ATP.

Der Vorgang:

Um die Glucose – nennen wir sie Stoff A – für die am Ende einer langen Stoffwechsel-Kette stehenden ATP-Gewinnung verwertbar zu machen, wird sie zunächst enzymatisch in den Stoff B umgewandelt, dieser in den Stoff C, usw. Es folgen viele weitere Prozessschritte, bis am Ende die in der Glucose gespeicherte Energie in Form von ATP vorliegt.
Für die enzymatische Umwandlung von Stoff C in den Stoff D ist das Enzym Phosphofructokinase-1 (PKF1) verantwortlich. Dabei handelt es sich um ein allosterisches Enzym, das sowohl gehemmt als auch gefördert werden kann. Dabei wirken das ATP als Inhibitor und das ADP als Aktivator. Sie regulieren damit die am Ende der Stoffwechselkette stehende Gewinnung von ATP.

  1. Die folgende Abbildung stellt den geschilderten Prozess vereinfacht dar (Abb. EB_5-5).

a-Beschreibe und erläutere die Abbildung unter Verwendung der Fachbegriffe.
b-Begründe, warum es sinnvoll ist, diesen Vorgang zu regulieren.
c-In Zusammenhang mit ATP wird bei diesen Prozessen auch von „negativer Rückkopplung“ gesprochen. Erkläre, was damit gemeint ist.

(Falls du eine Info zum Begriff „negative Rückkopplung“ benötigst, siehe hier)

Enzyme

Abb. EB_5-5 Allosterische Hemmung und Förderung im Rahmen der Energiegewinnung (vereinfacht)

Abb. EB_5-6 Modelldarstellung d. Phosphofructokinase* (bestehend aus vier identischen Untereinheiten)

*Fachlich weiterführende Ausführungen zum Enzym Phosphofructokinase finden sich u.a. hier:
https://de.wikipedia.org/wiki/Phosphofructokinase_1 (Zugriff: 2017-10-25)
http://flexikon.doccheck.com/de/Phosphofructokinase (Zugriff: 2017-10-25)
http://www.chemie.de/lexikon/Phosphofructokinase.html (Zugriff: 2017-10-25)
Lösungen zu Aufg. 19 a-c

zu 19a
Bei mehr ATP wirkt dieses Molekül als Inhibitor, hemmt also das Enzym PKF1 und reduziert damit die Verarbeitung von Glucose. Bei mehr ADP, also weniger ATP, wirkt ADP als Aktivator. Es ermöglicht damit eine Förderung der ATP-Produktion, indem die Aktivität von PKF1 eine Weiterverarbeitung von Glucose ermöglicht. Das „Mehr“ bzw. „Weniger“ und die damit verbundenen Prozesse können nahezu stufenlos die ATP-Produktion regulieren. Da der Körper bereits auf kleine Unterschiede zwischen diesen beiden Zuständen reagieren muss, ist eine Feinregulation mit Hilfe der entsprechenden Enzyme vorteilhaft.
zu 19b
Wenn ausreichend ATP zur Verfügung steht, wäre es nicht nur unter den Gesichtspunkten Energie und Stoffe unsinnig, immer weiter diesen Stoff zu produzieren. Auch die Tatsache, dass dann ohne „Bremse“, überflüssigerweise alle zur Verfügung stehenden energiereichen Glucose-Moleküle verbraucht würden, macht die Notwendigkeit der Hemmung deutlich. Tritt dann ein Mangel an ATP auf, ist es notwendig, dass die ATP-Produktion schnell wieder anläuft.
zu 19c
Die Menge des produzierten ATP wirkt zurück auf seinen eigenen Entstehungsweg.



Endprodukthemmung (Feedback Inhibition)

In Zusammenhang mit den zuvor abgehandelten Enzymreaktionen wurde bereits deutlich, dass es nicht sinnvoll ist, einen Stoff bei ausreichendem Vorhandensein weiter herzustellen. Im engeren Sinne meint die Endprodukthemmung (Abb. EB_5-7) nichts anderes.
Die Endprodukthemmung ist ein Regulationsmechanismus im Stoffwechsel. Das Prinzip besteht darin, dass das Endprodukt einer enzymatischen Reaktionskette den ersten Schritt in der Reaktionskette im Sinne einer negativen Rückkopplung hemmt. Damit bietet die Endprodukthemmung ebenfalls die Möglichkeit, enzymatische Vorgänge ein- und auszuschalten bzw. stufenlos zu regulieren.
Die Art der Hemmung kann sowohl kompetitiv als auch allosterisch erfolgen. Sie ist in der Regel reversibel.

Abb. EB_5-7 Prinzip der Endprodukthemmung

Der Begriff „Endprodukthemmung“ wird jedoch nicht nur in Zusammenhang mit einer einfachen (= linearen) Reaktionskette benutzt.
Im erweiterten Sinne wird dieser Begriff auch bei der Hemmung

  • eines nicht am Anfang der Reaktionskette stehenden bzw. wirksamen Enzyms durch das Endprodukt und
  • von End- oder Zwischenprodukten in verzweigten Reaktionswegen

benutzt.

  1. Die Abbildung EB_5-8 zeigt das theoretisch mögliche Auftreten der Endprodukthemmung in verzweigten Reaktionsketten.
    a-Beschreibe die „Endprodukthemmung“ nochmals am Beispiel der abgebildeten Reaktionswege (Abb. EB_5-8).
    b-Begründe, warum es nicht so häufig vorkommt, dass Zwischenprodukte, z.B. „B“ oder „E“, im Sinne der Endprodukthemmung wirken.

    Abb. EB_5-8 Möglichkeiten der Endprodukthemmung in verzweigten Reaktionswegen

Lösung zu Aufg. 20

zu 20
Im Normalfall wird ein enzymatisch hergestelltes Zwischenprodukt sofort weiterverarbeitet. Es kann daher nicht zur Anhäufung und der damit möglichen Endprodukthemmung kommen.

Beispiele:

In den Beispielen geht es vor allem darum, die Produktion eines Stoffes seinem Bedarf möglichst genau anzupassen.
Die Erläuterungen erfolgen vereinfacht, auf biochemische Einzelheiten wird verzichtet.

  • Im Rahmen der Energiegewinnung aus Glucose in Form von ATP hemmt eine ausreichende Menge an ATP eines der Enzyme in der Reaktionskette (siehe auch Abb. EB_5-5).
  • Verdauungsenzyme werden sinnvollerweise nur dann in Mund, Magen, Bauchspeicheldrüse und Dünndarm synthetisiert, wenn sie benötigt werden. Je mehr von ihnen vorhanden ist, desto stärker wird ihre Synthese oder auch ihre Aktivierung (siehe hier) gehemmt.
  • Die in der Proteinbiosynthese (siehe hier) benötigten Aminosäuren werden durch enzymatische Prozesse für diesen Vorgang „gebrauchsfertig“ gemacht. Sind ausreichende Mengen einer Aminosäure vorhanden, so wirkt deren Menge wiederum hemmend auf die an ihrer Bereitstellung beteiligten Enzyme.


Aufbau und Abbau von Enzymen

Es wird leicht übersehen, dass Enzyme nicht vom Himmel fallen, d.h. sie müssen hergestellt werden. Ihr entscheidender Bestandteil sind immer Proteine. Dementsprechend sind Enzyme letztlich ein Ergebnis der Proteinbiosynthese (Abb. EB_5-9).

Abb. EB_5-9 „Herstellungsweg“ der Enzyme

Dieser Vorgang muss natürlich reguliert werden, um zu gewährleisten, dass nur dem Bedarf entsprechend die Proteine für ein spezifisches Enzym in einer bestimmten Menge synthetisiert werden. Das bedeutet, dass die Proteinbiosynthese in einem bestimmten Abschnitt gegebenenfalls eingestellt oder aktiviert werden muss. An diesen Regulationsprozessen sind ebenfalls Enzyme beteiligt.

Beispiel:

Cholesterin hat als Membranbestandteil und als Ausgangsprodukt zur Synthese weiterer wichtiger Stoffe eine große Bedeutung für unseren Organismus (siehe hier). Es wird vor allem in der Leber über einen Weg hergestellt, an dem viele Enzyme beteiligt sind und gelangt dann ins Blut.

Die Regulation der Cholesterinsynthese bzw. des -gehaltes im Blut beruht auf folgenden Vorgängen:

  • Die Informationen für den Aufbau der an der Synthese beteiligten Enzyme liegen in bestimmten Genen der DNA.
  • Diese Gene werden abgelesen (= Transkription) und die entstandene mRNA ist Grundlage für die Herstellung des Proteinanteils der zuvor erwähnten Enzyme.
  • Das Ablesen der Gene erfolgt mit Hilfe bestimmter Proteine (= Regulatorproteine).
  • Ein anderes Enzym ist in der Lage mit diesen Regulatorproteinen zu reagieren.
  • Seine enzymatische Leistung besteht darin, dass es die Regulatorproteine hemmt, wenn genug Cholesterin hergestellt worden ist.
  • Dementsprechend wird keine mRNA für die zur Cholesterinsynthese notwendigen Enzyme mehr gebildet.
  • Aufgrund der nun fehlenden Enzyme wird auch kein Cholesterin mehr synthetisiert.
  • Der Cholesteringehalt im Blut nimmt ab.

Anmerkung:
Dieser Prozess hat nichts mit dem Cholesterinwerten (HDL/LDL) in Zusammenhang mit der Ernährung zu tun (siehe hier).

 

Natürlich werden Enzyme, die nicht mehr benötigt werden, auch wieder abgebaut. Der Abbau erfolgt durch spezielle Enzyme, den Proteasomen. Sie leisten gewissermaßen eine „Qualitätkontrolle“, die jedoch nicht nur „fehlerhaft“ gebaute“ Enzyme, sondern auch nicht mehr benötigte Enzyme betrifft. Allerdings beschränkt sich ihr Vorkommen auf den Zellkern.

In tierischen Zellen übernehmen außerhalb des Zellkerns bestimmte Zellorganellen, die Lysomen (griech. lysis „Auflösung“), den Abbau von nicht mehr benötigten Zellbestandteilen, also auch überflüssigen Enzymen. Es handelt sich dabei um winzige Bläschen mit eigener Membran (= Vesikel), die größere Moleküle in sich aufnehmen können (siehe hier). In ihrem Inneren befinden sich u.a. Proteasen.
In beiden Fällen kommt es dazu, dass Peptidbindungen getrennt werden. Am Ende der Prozesse liegen freie Aminosäuren vor, die so als recycelte Baustoffe erneut verwendet werden können.

Abb EB_5-10 Lysosomen in einer Leberzelle



Aktivierung / Inaktivierung von Enzymen

Die Tätigkeit von Enzymen gilt es auch deshalb zu regulieren, weil ihr Auftreten dem Menschen schaden könnte – ja, das gibt es!

Beispiel:

Pepsin und Trypsin sind sogenannte Verdauungsenzyme. Pepsin zerlegt mit der Nahrung aufgenommene Proteine enzymatisch in größere Einzelteile. Besonders beim Auftreten bestimmter Aminosäuresequenzen (z.B. Phe–Phe, Phe–Tyr, Tyr–Phe, Tyr–Tyr) „zerschneidet“ es das Protein. Das Problem besteht darin, dass Pepsin nicht unterscheiden kann, ob es sich um ein Protein in Zusammenhang mit der Nahrungsaufnahme, das abgebaut werden soll oder um ein körpereigenes Protein handelt. Es könnte zur „Selbstverdauung“ kommen! Letzteres wäre nicht gut!

Aus diesem Grund produzieren Drüsenzellen in der Magenschleimhaut, die selbst Proteine enthalten, zunächst eine inaktive Vorstufe (= Proenzym) des Pepsins, das Pepsinogen. Eine Selbstverdauung der Proteine in den Drüsenzellen der Magenschleimhaut wird somit verhindert. Erst der pH-Wert von 1- 2 (stark sauer) des Magensaftes führt dazu, dass Teile des Pepsinogens so verändert werden, dass das aktive Pepsin entsteht. Die Magenschleimhaut selbst ist unempfindlich gegenüber Pepsin, es sei denn, es liegt eine Magenschleimhautentzündung vor.
Damit aber nicht genug! Das Pepsin gelangt unweigerlich durch den Magenausgang (= Pförtner) in den Dünndarm. Damit dessen Zellen vom Pepsin nicht angegriffen werden, herrscht dort ein pH-Wert von 6 – 8. Dieses führt zur erneuten Inaktivierung des Pepsins. Als regulierender Faktor wirkt in diesem Fall der pH-Wert (siehe hier).
Auch bei anderen Enzymen, die für die Proteinverdauung zuständig sind, gibt es ähnliche Regulationsmechanismen.

  1. Mit dem Tod eines Menschen oder Haustieres endet die Schleimhautproduktion in Magen und Darm.
    Begründe, warum es möglich ist, den Todeszeitpunkt eines Menschen oder Haustieres unter anderem in Zusammenhang mit den Verdauungsenzymen zu bestimmen.
  1. Begründe, warum das in den Speicheldrüsen produzierte, Stärke spaltende Enzym „Amylase“ – anders als Pepsin – nicht in Form einer inaktiven Vorstufe vorliegen muss.
Lösungen zu Aufg. 21 und 22

zu 21
Die Magen- oder Darmschleimhäute sind damit nach dem Tode für die noch vorhandenen Verdaungsenzyme keine Barriere mehr. Sie beginnen die Gewebe, die eigentlich von den Schleimhäuten geschützt werden, zu zersetzen. Der Grad der Zersetzung gibt Hinweise auf den Todeszeitpunkt.
zu 22
Weil Stärke kein Bestandteil des menschlichen Körpers bzw. seiner Zellen ist und Amylase ausschließlich Stärkemoleküle abbaut.


Faktor Temperatur

Bei wechselnden Temperaturen verringert bzw. beschleunigt sich die Aktivität der Enzyme. Der Faktor Temperatur bietet somit eine Möglichkeit, die Enzymaktivität zu regulieren. Ursache ist die sogenannte RGT-Regel.

Die RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel) gilt für fast alle chemischen Prozesse in der unbelebten und belebten Natur. Sie beschreibt den Zusammenhang zwischen der Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit chemischer Prozesse und steigender Temperatur. Als Faustregel gilt, dass sich die Geschwindigkeit einer Reaktion bei einer Temperaturerhöhung um 10oC verdoppelt bis verdreifacht.
Vereinfacht ausgedrückt beruht die RGT-Regel darauf, dass sich Teilchen (Moleküle, Atome) mit zunehmender Temperatur schneller bewegen. Dadurch „stoßen“ sie häufiger aufeinander.
Für Prozesse in der belebten Natur gilt diese Regel aber nur für einen begrenzten Temperaturbereich.

Um sich diesen Zusammenhang besser vorstellen zu können, benötigt man lediglich zwei Brausetabletten, zwei Gläser mit Wasser unterschiedlicher Temperatur (ca. 15oC und ca. 40oC).
In jedes Glas wird eine Brausetablette gegeben. Die Vorgänge in beiden Gläsern werden beobachtet, verglichen und ein Bezug zu der genannten Regel hergestellt.

Bei 0oC arbeiten Enzyme in der Regel nicht mehr. Bei den meisten Lebewesen beschleunigt sich die Aktivität der Enzyme langsam bis in den Bereich von etwa 37oC. Sie arbeiten dann in einem optimalen Bereich. Bei höheren Temperaturen fällt die Aktivitätskurve relativ schnell wieder ab.
(siehe auch: V EB_5   „Katalase – Kälte und Hitze nicht erwünscht!“)

Abb. EB_5-11 Aktivität eines typischen Enzyms in Abhängigkeit von der Temperatur

  1. Beschreibe die Kurve unter Berücksichtigung der RGT-Regel, der Zustände der Enzyme und ihrer damit verbundenen Leistungsfähigkeit.
Lösung Aufg. 23

Entsprechend der RGT-Regel steigt die Aktivität des Enzyms über 0oC stark an. Die Ursache liegt in der schnelleren Bewegung der Teilchen, d.h. auch Enzym und Substrat „stoßen“ häufiger aufeinander, so dass alle mit der Reaktion verbundenen Prozesse schneller ablaufen.
Die Aktivität des Enzyms wird in diesen Bereichen eventuell schwankenden Temperaturen angepasst. Man kann auch sagen, dass die Aktivität jederzeit reversibel (= umkehrbar) ist.
In einem bestimmten Temperaturbereich arbeitet das Enzym optimal (= optimaler Bereich).
Bei weiter ansteigender Temperatur wird die räumliche Struktur des Enzyms aufgrund der immer intensiver werdenden Bewegungen der Atome zunehmend zerstört (= Denaturierung). Damit verliert es seine Fähigkeit mit einem Substrat zu reagieren. Die dann auftretenden Zustände des Enzyms sind in der Regel irreversibel (= nicht umkehrbar).

Beispiel:

Da fast alle Lebensprozesse von Enzymen beeinflusst werden, zeigt sich die Aktivität der Enzyme in Zusammenhang mit der Temperatur auch am „ganzen“ Lebewesen.

  1. Die folgende Abbildung (Abb. EB_5-12) zeigt die relativen Stoffwechselaktivitäten gleichwarmer und wechselwarmer Lebewesen in Abhängigkeit von der Temperatur.

Vorinformationen

  • wechselwarm: Die Körpertemperatur dieser Tiere entspricht in der Regel der Umgebungstemperatur.
  • gleichwarm: Die Körpertemperatur dieser Tiere weist wird in der Regel einen konstanten Wert auf.
  • Die Stoffwechselaktivität beinhaltete neben der Enzymaktivität auch noch den Energieverbrauch, der z.B. bei Muskelaktivität oder der Aktivität anderer Gewebe, wie z.B. Drüsen auftritt.
  • Die Umgebungstemperatur ist die Temperatur außerhalb des Körpers.

a-Beschreibe die beiden Kurven und berücksichtige dabei die zuvor angesprochene temperaturabhängige Aktivität der Enzyme.
b-Nenne und erkläre die auftretenden Unterschiede.
c-Nenne und erkläre die sich aus den Unterschieden ergebenden Konsequenzen im Hinblick auf die Lebensorte bzw. Lebensweisen für gleich- und wechselwarme Tiere.

Abb. EB_5-12 Stoffwechselaktivität der Tiere in Abhängigkeit von der Temperatur

Lösungen zu Aufg. 24b u. c

24b
(Unterschiede) Die Kurven zeigen einen der Abb. EB_5-9 vergleichbaren Verlauf. Der entscheidende Unterschied besteht darin, dass die Kurve der gleichwarmen Tiere „zwei Erhöhungen“ in kälteren und wärmeren Bereich aufweisen.
Diese sind darauf zurückzuführen, dass die gleichwarmen Tiere im kälteren Bereich Wärme mit Hilfe des Stoffwechsels erzeugen können (= Muskelzittern). Dieses ermöglicht auch den Enzymen noch gute Arbeitsleistungen bei abnehmenden Außentemperaturen.
Ähnliches gilt für den wärmeren Bereich (= Schwitzen).
24c
Viele gleichwarme Tiere können so auch in Regionen aktiv überleben, in denen es zeitweise deutlich kälter bzw. wärmer ist. Wechselwarme Tiere dagegen überleben in vergleichbaren Regionen meistens nur mit Hilfe einer Kält- bzw. Wärmestarre.

 



Faktor pH-Wert

Die Fähigkeit von Enzymen, bei einem bestimmten pH-Wert optimal zu arbeiten, ist ebenfalls eine Möglichkeit, deren Leistungen positiv oder negativ zu beeinflussen.
Der pH-Wert im Blut sowie in den Gewebe- bzw. Zellflüssigkeiten bleibt selbst bei wechselnden Umweltbedingungen relativ konstant. Er beträgt im Mittel 7,36 bis 7,41. Werte, die unter 7,0 oder über 7,8 liegen, führen zu schweren körperlichen Schäden oder sogar zum Tode.
Die meisten Enzyme arbeiten nur im genannten mittleren Bereich. Es gibt aber Ausnahmen, bei denen Enzyme bei pH-Werten arbeiten, die deutlich vom mittleren Bereich abweichen.

Ein hoher pH-Wert ist gekennzeichnet durch eine niedrige H+-Ionenkonzentration (wenig Säure), ein niedriger pH-Wert durch eine hohe H+-Konzentration (viel Säure).
Die Skala des pH-Wertes reicht von pH 1 (stark sauer) über pH 7 (neutral) bis pH 14 (stark basisch).

Nur in einem bestimmten Bereich des pH-Wertes sind die Leistungen eines jeden Enzyms optimal.
Je nach Änderungsgrad des pH-Wertes kommt es vor allem zu einer mehr oder weniger starken Veränderung in den Aminosäureresten (= Seitenketten) der Aminosäuren. Damit verbunden ist z.B. die Zerstörung von Wasserstoffbrückenbindungen. Die Folge ist eine Änderung in der räumlichen Anordnung der Moleküle und damit eine veränderte Tertiärstruktur.
Davon kann auch das aktive Zentrum betroffen sein. Das hat zur Folge, dass das Substrat schlechter oder gar nicht mehr an das aktive Zentrum des Enzyms binden kann. Die Enzymaktivität wird dadurch vermindert oder ganz eingestellt.
(siehe auch: V EB_6  „Katalase – Zitrone oder Waschmittel bevorzugt?“)

Beispiel:

  1. Das zuvor Gesagte spiegelt sich u.a. in der Aktivität der Enzyme unseres Verdauungstraktes wider.

a-Informiere dich über den Produktions- und Wirkungsort der in dem Diagramm (Abb. EB_5-13) aufgeführten Enzyme.
b-Beschreibe die Kurven und nenne die Unterschiede.
c-Begründe, warum Pepsin im Laufe der Evolution an die Arbeit bei diesem pH-Werten angepasst wurde.

Hinweis: Die Ausführungen im Abschnitt „Aktivierung / Inaktivierung von Enzymen“ kann dir helfen.

Abb. EB_5-13 Aktivitäten von Enzymen und pH-Wert



Substrat-Enzym-Verhältnis

Wie die Enzymaktivität durch die Menge des Substrates beeinflusst wird, damit beschäftigt sich die sogenannte Enzymkinetik (griech.: kínesis „Bewegung“). Die damit verbundenen fachlichen Grundlagen werden an dieser Stelle stark vereinfacht beschrieben. Genaueres muss der Chemieunterricht liefern.

Die Abbildung EB_5-14 stellt die Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratmenge dar. Bildlich ausgedrückt lässt sich der dargestellte Sachverhalt folgendermaßen beschreiben:
Hat man vier Enzymmoleküle eines Enzymtyps und kein Substrat, beträgt die Aktivität der Enzyme null, denn kein Substrat wird chemisch verändert. Nun werden Substratmoleküle hinzugegeben. Die Enzyme bilden nun mit den Substratmolekülen jeweils Enzym-Substrat-Komplexe.
Zu einem bestimmten Zeitpunkt ist die Hälfte aller Enzyme mit Substratmolekülen besetzt. Sind alle vier Enzyme mit Substratmolekülen besetzt, ist die maximale Aktivität der Enzyme erreicht. Eine weitere Zugabe von Substratmolekülen hat dann keinen Einfluss mehr auf die Enzymaktivität, da keine weiteren Enzym-Substrat-Komplexe gebildet werden können.

Quelle: wikipedia

Abb. EB_5-14 Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration / Michaelis-Menten-Konstante

 

Die beiden Wissenschaftler L. Michaelis und M. Menten beschrieben Anfang des 20. Jh. erstmals diese Zusammenhänge. Die maximale Aktivität wird demnach Vmax genannt. Die Substratmenge, die bei der halben maximalen Enzymaktivität (= 0,5 Vmax) in Form von Enzym-Substrat-Komplexen vorliegt, wird seitdem als Km (= Michaelis-Menten-Konstante) bezeichnet.
Ist der Km-Wert niedrig, so liegt die halbmaximale Aktivität des betreffenden Enzyms bereits bei geringer Substratmenge vor. Dieses Enzym ist somit stark affin (lat.: affinis „Komplize“, „Neigung zu etwas“) zu dem Substrat. Ist der Km-Wert hoch, so wird die halbmaximale Aktivität erst erreicht, wenn das Angebot an Substratmolekülen relativ groß ist. Dieses Enzym ist dementsprechend gering affin zu diesem Substrat.
Somit wird es möglich, mit Hilfe des Km-Wertes die Leistungsfähigkeit von Enzymen miteinander zu vergleichen.
Für gruppenspezifisch arbeitende Enzyme gilt, dass sie hinsichtlich der verschiedenen Substrate auch unterschiedliche Km-Werte aufweisen.

  1. Begründe, warum die beiden Wissenschaftler nicht die Substratkonzentration bei der maximalen Enzymaktivität als Konstante gewählt haben.
Lösung Aufg. 26

Bei der maximalen Enzymaktivität weiß man ja gar nicht, ob die Menge der Substratmoleküle so hoch ist, dass gerade alle Enzyme „besetzt“ sind oder ob bereits viel mehr Substratmoleküle vorliegen.
Außerdem flacht die Kurve bei zunehmender Enzymaktivität immer mehr ab und das bedeutet, dass man die Aktivitätswerte nicht mehr präzise ablesen kann. Bei der halben maximalen Enzymaktivität ist die Steigung der Kurve in einem gut ablesbaren Bereich.

Ein weiterer Wert, der in diesen Zusammenhängen über die Leistungsfähigkeit eines Enzyms Auskunft gibt, ist die „Wechselzahl“. Sie gibt an, wie viele Substratmoleküle ein Enzym in einem bestimmten Zeitraum verarbeiten kann. Diese Werte sind sehr unterschiedlich. Bei der Katalase kann dieser Wert bis zu 4.000.000 Substratmoleküle pro Sekunde betragen. Bei Trypsin sind es „nur“ 100 bis 1.000 Substratmoleküle pro Sekunde.

(siehe auch: V EB_7  „Katalase – „Hunger“ auf mehr?“ / V EB_8  „Mensch-Weizenpuffer-Modellversuch“)

  1. Informiere dich über die Funktion des Enzyms „Katalase“ und begründe dann, warum dieses Enzym eine der höchsten Wechselzahlen aufweist.
  2. Begründe, warum es für Katalase scheinbar keine Substratsättigung gibt und damit auch keine mit der in Abbildung EB_5-14 vergleichbare Kurve erstellt werden kann.
  1. Das Enzym „Alkoholdehydrogenase“ (ADH) hat eine deutlich größere Affinität zu Ethanol als zu Methanol. Damit hat Ethanol im Vergleich zu Methanol auch einen deutlichen geringeren Km-Wert.

a-Erkläre mit Hilfe dieser Information, warum die „Ethanol-Behandlung“ bei einer Methanol-Vergiftung erfolgreich ist. Beziehe die bereits an früherer Stelle gemachten Ausführungen zu einer Methanolvergiftung mit ein (siehe hier).
b-Erstelle auf der Grundlage der Abb. EB_5-14 ein Diagramm, das die grundsätzlich unterschiedlichen Kurvenverläufe für ADH in Bezug auf die Substrate Ethanol und Methanol verdeutlicht.

Lösungen zu Aufg. 27 – 29

zu 27
In jeder Zelle werden ständig viele Moleküle H2O2 (Wasserstoffperoxid) erzeugt. Da H2O2 ein starkes Zellgift ist, muss es schnell unschädlich gemacht werden. Katalase zerlegt H2O2 in Wasser und Sauerstoff.
zu 28
Der Enzym-Substrat-Komplex zerfällt extrem schnell in die Produkte. Die darzustellende Kurve würde kaum einen Anstieg zeigen und damit sehr flach verlaufen.
zu 29a
Nur aufgrund dieser höheren Affinität, d.h. des geringeren Km-Wertes von ADH in Zusammenhang mit Ethanol ist es möglich, die äußerst schädlichen Folgen der Methanolzufuhr durch medizinisch kontrollierte Zufuhr von Ethanol zu mindern.
zu 29b (siehe Abb. rechts)
rot= Tendenz Ethanol entsprechend
schwarz = Tendenz Methanol entsprechend

 


 

  1. Enzyme in jedem Lebensbereich

Menschen verwenden schon lange Enzyme zur Käseherstellung aus Milch, zum Gerben von Fellen oder zum Bierbrauen. Über Jahrtausende wussten sie nicht, dass dabei Enzyme immer eine entscheidende Rolle spielen. Heutzutage geht es in Zusammenhang mit der Nutzung von Enzymen kaum noch um Tätigkeiten in Form eines herkömmlichen Handwerkes. In der Regel bestimmen komplizierte Techniken gekoppelt mit leistungsfähigen Rechnern die Produktionsprozesse, bei denen Enzyme eingesetzt werden.

Schon morgens nach dem Aufstehen begegnen uns möglicherweise Enzyme in unserer Zahnpasta oder Mundspüllösung. Dabei kann es sich um Lysozyme handeln, die Bakterien angreifen und auflösen oder um die Amyloglucosidase, die Stärkemoleküle zerlegt und die Aktivität anderer im Speichel enthaltener Enzyme, z.B. die Lactoperoxidase, fördert. Letztere trägt durch ihre Reaktionsprodukte ebenfalls zur Bekämpfung von Bakterien im Mundraum bei.
Interessanterweise spielt die Amyloglucosidase noch in drei anderen Zusammenhängen eine wichtige Rolle: Sie wird bei der Gewinnung von Glucosesiurup aus Maisstärke (siehe…), bei der Hefeteigzubereitung und bei der Herstellung bestimmter Biere – Biere außerhalb des deutschen Reinheitsgebots –  verwendet.“

Schon diese wenigen Zeilen mögen einerseits interessant klingen, zeigen jedoch andererseits die Komplexität der Bedeutung von Enzymen in verschiedenen Lebensbereichen.

Im Rahmen dieses Exkurses soll versucht werden, das Vorkommen entsprechender Enzyme etwas zu strukturieren.
Zunächst werden deshalb Internetquellen genannt, die eine verständliche Übersicht zum Vorkommen von Enzymen in verschiedenen Lebensbereichen anbieten.
Ergänzend zu diesen Übersichten bieten mehrere der zu diesem Exkurs erstellten Arbeitsmaterialien (AB Exk.-B) weitergehende und anschauliche Informationen zu einzelnen Enzymen in verschiedensten Lebensbereichen an.

Zu Übersichtsseiten zum Thema „Enzyme in allen Lebensbereichen“ führen u.a. folgende Links:

https://biooekonomie.de/enzyme-die-supertalente-der-bioindustrie   (Zugriff: 2018-03-09)
http://bildungsserver.hamburg.de/bio-und-gentechnologie-bei-lebensmitteln/2173242/kein-leben-ohne-enzyme/
(Zugriff: 2018-03-09)
http://www.transgen.de/lebensmittel/1176.enzyme-biotechnologie-alltag.html (Zugriff: 2018-03-09)

Abb. EB_6-1 Enzyme / Lebensbereiche

 

An dieser Stelle sollen lediglich noch zwei Aspekte angesprochen werden, die für sehr viele in den verschiedenen Lebensbereichen auftretenden Enzyme eine große Rolle spielen.

  1. Warum begegnen uns eigentlich in allen Lebensbereichen Enzyme?

Dass Enzyme als „Werkzeuge“ in allen Lebensbereichen eine entscheidende Rolle spielen, ist vor allem auf die unbegrenzte Vielfalt der Proteine zurückzuführen (siehe AB 1_2.3). Diese wiederum hat ihren Ausgangspunkt in den unendlichen Kombinationsmöglichkeiten des genetischen Codes der DNA (siehe AB 2_2.3).
Folgen dieser Proteinvielfalt sind die „Substratspezifität“ und „Wirkungsspezifität“ (siehe …) der Enzyme. Beide Spezifitäten ermöglichen genaue und zielgerichtete Reaktionen unter Beteiligung der Enzyme und verschiedenster Substrate.
Wir nutzen viele Organismen bzw. deren Enzymaktivitäten, um zu existieren bzw. unser Leben zu vereinfachen. Gezüchtete und manipulierte Bakterien produzieren für uns Enzyme „nach Wunsch“. Außerdem profitieren wir von Enzymen, die nicht mehr an lebende Zellen gebunden sind. Diese werden mittels aufwendiger Prozesse aus Zellen gewonnen.
In diesem Zusammenhängen gewinnen neben der Mikrobiologie auch die Bereiche der Gen- und Biotechnologie eine immer größere Bedeutung. Da der Hauptbestandteil von Enzymen Proteine sind, spielt schließlich auch das Proteinengineering (siehe AB 15_2.3) bei der Erforschung, Herstellung und Nutzung neuer Enzyme eine immer größere Rolle. In diesem Zusammenhang wird auch von „Enzym-Design“ gesprochen.

 

  1. Welche Grundlagenkenntnisse sind hilfreich, um die heutige Bedeutung der Enzyme in allen Lebensbereichen besser zu verstehen?

Aufgrund des zuvor Gesagten ist es nützlich zu wissen, womit sich die drei Wissenschaftsgebiete „Mikrobiologie“, „Biotechnologie“ und „Gentechnologie“ vom Ansatz her befassen.

Mikrobiologie

Die Mikrobiologie erforscht das Leben von Mikroorganismen (Bakterien, Viren, Einzeller, einzelliger Pilze). Sie ermittelt und analysiert deren Vorkommen, Aufbau, Stoffwechsel, Gene sowie deren Beziehungen zu anderen Lebewesen.
Bezüglich der Nutzung von Mikroorganismen durch den Menschen wird zwischen der klassischen und der modernen Mikrobiologie unterschieden. Im ersten Fall werden allenfalls durch Auslesezüchtung optimierte Mikroorganismen bei in der Regel mäßigem Einsatz von Technik genutzt. Im zweiten Fall werden oft Mikroorganismen eingesetzt, die durch gezielte äußere Eingriffe (Mutagene, gentechnologische Maßnahmen) verändert wurden. Zudem erfolgt deren Nutzung oft in Kombination mit großtechnischen Verfahren. Damit kommt es zu Überschneidungen mit dem Arbeitsbereich Biotechnologie.

 

 

Biotechnologie

Die Biotechnologie ist eine multidisziplinäre Wissenschaft (Biologie, Biochemie, Physik, Chemie, Verfahrenstechnik, Materialwissenschaften). Eines ihrer wesentlichen Kennzeichen ist die Verknüpfung von Anwendung und Technologie im Zusammenwirken mit lebenden Organismen bzw. -teile. Ziel ist fast immer die Nutzung von Organismen für die Produktion von Waren oder anderen menschlichen Bedürfnissen.
Mikroorganismen die häufigsten „Einsatzobjekte“ in der Biotechnologie.

In der modernen Biotechnologie werden folgende Einsatzbereiche unterschieden:

Grüne Biotechnologie            – Landwirtschaft
Rote Biotechnologie               – Medizin und Pharmazeutik
Weiße Biotechnologie            – Herstellungsverfahren
(Chemie-/Lebensmittel-/Textilindustrie)
Graue Biotechnologie            – Abfallwirtschaft
Braune Biotechnologie          – Umweltschutz / Ökologie

Gentechnologie

Die Gentechnologie beschäftigt sich mit der Gewinnung, dem Lesen, dem Verstehen und der Veränderung von Erbmaterial (= DNA). Erbmaterial kann inzwischen auch künstlich, d.h. nach den Vorgaben des Menschen erschaffen werden.
Verändertes Erbmaterial kann von einem Organismus auf einen anderen Organismus übertragen werden.
Mikroorganismen werden gentechnologisch verändert, um sie für die Nutzung in der Biotechnologie zu optimieren. Der Eingriff in ihr Erbmaterial ist relativ einfach.
Als gentechnisch verändert werden Organismen bezeichnet, wenn ihr Erbmaterial so in der Natur nicht vorkommt.


Quelle: wikimedia

Abb. EB_6-2 Mikroorganismus E.coli
(EM / 10.000fach)

 

Quelle: flickr

Abb. EB_6-3 Biotechnik-Labor

 

Quelle: pixabay

Abb. EB_6-4 DNA


Die im Anschluss genannten Arbeitsmaterialien (AB Exk.-B) ergänzen und vertiefen nicht nur das Thema „Enzyme“, sondern behandeln auch deren vielfältige und interessante Bedeutung in fast allen Lebensbereichen.

Das AB EB_1  „Nussknacker und Flaschenöffner – Modelle für Enzyme?“ versucht auf einfache Art und Weise die Eigenschaften bzw. Wirkungsweisen von Enzymen zu veranschaulichen. Zwei einzusetzende Modelle werden vorgestellt, müssen aber auch kritisch hinterfragt werden. Allgemeine Informationen zu Modellen finden sich im Arbeitsmaterial FW 11 „Modelle verstehen“.

Arbeitsmaterialien (AB) zu den Enzymen werde noch erstellt.

……

Die Durchführung und Bearbeitung der folgenden Versuche soll die nicht immer einfach zu verstehende Theorie zum Thema „Enzyme“ etwas veranschaulichen.

  • V EB_1      Katalase-Wasserstoffperoxid-Versuche – Vorbemerkungen und Hilfen
  • V EB_2      Katalase – ein Enzym zeigt seine Eigenschaften
  • V EB_3      Katalase – Nachweis der Enzymaktivität in Kartoffel- und Hefezellen
  • V EB_4      Katalase im Boden – wie geht das?
  • V EB_5      Katalase – Kälte und Hitze nicht erwünscht!
  • V EB_6     Katalase – Zitrone oder Waschmittel bevorzugt?
  • V EB_7     Katalase – „Hunger“ auf mehr?
  • V EB_8    Mensch-Weizenpuffer-Modellversuch
  • V EB_9    Gebräunte Nahrungsmittel – zu lange in der Sonne oder was?

 

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